Ядерний матрикс: моделі контакту петель ДНК з матриксом.

Присутність в ядерному матриксі значної кількості дигліцеридів (30% від суми нейтральних ліпідів) навіть після обробки ДНКази I [Стручков В.А., Стражевская Н.Б., 1993] дозволило припустити, що дигліцериди можуть брати участь в прикріпленні петель ДНК до ядерного матриксу . Про це говорить і той факт, що серед міцно пов’язаних з ДНК ліпідів тільки кількість дигліцеридів не змінюється при конформаційних переходів ДНК з суперспіралізованной в релаксувати форму [Стручков В.А., Стражевская Н.Б., 1990].
Більш того, інкубація ядерного матриксу саркоми 37, асциту Ерліха і сперми в’юна з панкреатичної ліпази призводить до вивільнення високомолекулярної ДНК-сумірною петлі, тобто 40 * 1000000 Та [Стручков В.А. et al., 1995, Стручков В.А., Стражевская Н.Б., 1997], а також змінює електрофоретичний спектр білків (ізчезают білки з молекулярною масою вище 100 і 200 кДа, можливо, ізоформи топоізомерази II [Burden D.А. and Sullivan D.М., 1994]) і знижує включення [3Н] тимідину і [2-14С] ацетату натрію [Блохін Д.Ю., Стручков В.А., 1989]. Однак фосфоліпаза С і РНКаза А [Блохін Д.Ю., Стручков В.А., 1989], а також і сфінгоміеліназа [Алесенко А.В. et al., 1983] не впливають на білковий спектр матриксу. Разом з тим фосфоліпаза С [Сосса L. et al., 1987, Сосса L. et al., 1980] і сфінгоміеліназа [Алесенко А.В. et al., 1983] викликають майже повну втрату новосинтезованих ДНК з ядерного матриксу печінки щурів, але при цьому в матриксі залишаються неідентифіковані нейтральні ліпіди.
Ймовірно, на цій підставі можна припустити два типи контактів петель ДНК з ядерним матриксом [Стручков В.А., Стражевская Н.Б., 1997]: динамічний – функціональний, за рахунок фосфоліпідів, можливо, кардіоліпіну [Стручков В.А., Стражевская Н.Б., 1993] і сфінгоміеліна [Алесенко А.В. et al., 1982, Алесенко А.В. et al., 1983], через його сфінгозіновую групу [Kinnunen Р.К. et al., 1993] і стабільний – міцний за рахунок нейтральних ліпідів, можливо, дигліцеридів [Стручков В.А., Стражевская Н.Б., 1997].

Comments are closed.