Модель м’язового скорочення Тріпета.

В основі регуляції м’язового скорочення лежить Са-залежне переміщення тропонінового комплексу і / або тропомиозина в канавках актину. Спробуємо уявити, яким чином зв’язування Са2 + може призвести до переміщень тропоніна-тропоміозінового комплексу. Згідно моделі Тріпета і співавторів [Tripet, ea 1997] при низькій концентрації Са2 + тропоніна I взаємодіє своїм N-кінцевим пептидом (залишки 1-40) з С-кінцевим глобулярних доменом тропонина С, насиченого Mg2 + (рис. 6, а. Два інгібіторних ділянки тропоніну I (центральний інгібіторний пептид, залишки 96-115, і С-кінцевий інгібіторний пептид, залишки 140-148) взаємодіють з актином і фіксують тропоніна-тропоміозіновий комплекс в блокирующем положенні [Tripet, ea 1997] (рис. 6, а). При ініціації скорочення іони Са + зв’язуються з регуляторними центрами тропонина С, розташованими в N-кінцевій глобулярних домені. Це викликає конформаційні зміни в N-кінцевій домені тропонина С і він взаємодіє з залишками 116-131 тропонина I. Взаємодія цієї ділянки тропоніну I з тропоніном З приводить до дисоціації С-кінцевого інгібіторного пептиду тропоніну I від актину і до освіті міцного комплексу між центральним інгібіторних пептидом тропоніну I (залишки 96-115) і С-кінцевим доменом тропонина З [Tripet, ea 1997] (рис. 6, б) . Внаслідок всіх цих змін міцність взаємодії тропоніну I з актином слабшає. Тропонін разом з тропомиозина переміщається з блокуючого положення і закочуються в глиб канавки актіновогo філамента. Як випливає з усього сказаного, зв’язування іонів Са2 + в N-кінцевій домені тропонина С призводить до своєрідного переключенню в його С-кінцевий домен. В стані розслаблення, коли N-кінцевий домен тропонина З вільний від іонів Са2 +, С-кінцевий домен взаємодіє із залишками 1-40 тропоніну I (рис. 6, а). Після зв’язування Са2 + в N-кінцевій домені тропонина З його С-кінцевий домен перестає взаємодіяти із залишками 1-40 і перемикається на залишки 96-115 тропоніну I (рис. 6, б). N-Концевой ділянку тропоніну I (залишки 1-96) не чинить інгібуючого впливу на АТРазную активність актоміозіна [Tripet, ea 1997, Van_Eyk, ea 1997]. Однак N-кінцевий фрагмент тропоніну I важливий для залежної від Тропонін Т активації АТРази актоміозину в присутності Са2 + [Malnic, ea 1998, Potter, ea 1995, Farah, ea 1994, Van_Eyk, ea 1997]. Як уже зазначалося, зв’язування іонів Са + з регуляторними центрами тропонина С призводить до переміщення N-кінцевого ділянки тропоніну I [Luo, ea 1997]. В N-кінці тропоніну I (залишки 40-96) розташовуються ділянки зв’язування Тропонін Т . Тож дисоціація N-кінця тропоніну I від С-кінцевого глобулярного домену тропонина С призводить до переміщення Тропонін Т і, ймовірно, тропомиозина. Внаслідок цього весь комплекс регуляторних білків займає таке положення на Актинові філаменти, при якому досягаються оптимальні умови для взаємодії головок міозину з актином. Таким чином, викликане іонами Са2 + зміна структури N-кінцевого домену тропонина С призводить до переміщення окремих ділянок тропоніну I і ослаблення зв’язку тропоніну I з актином (і, ймовірно, тропомиозина). Переорієнтація окремих ділянок тропоніну I впливає на положення Тропонін Т на актиновом филаментам. Крім цього відбувається зміна положення тропомиозина в канавці актинового філамента. Все це впливає на доступність певних ділянок актину для головок міозину і в кінцевому підсумку забезпечує регуляцію м’язового скорочення.

SR (саркоплазматический ретикулум, СР)
М’язові клітини мають спеціалізовану, подібну гладкому ЕР, органели, звану саркоплазматическим ретикулумом, яка захоплює з цитозолі іони кальцію. Основний мембранний білок саркоплазматичного ретикулуму – кальцій-ATP-аза, накачувати всередину іони кальцію. Швидке скорочення і розслаблення міофібрил в кожному циклі м’язового скорочення опосередковується вивільненням іонів кальцію з саркоплазматичного ретикулуму і потім повторним захопленням його з цитозолі.

Comments are closed.