Мітохондрії: білки, взаємодія з зовнішньою мембраною.

Пресіквенси попередників деяких білків (CoxIV і бета-F1ATP-ази) мають здатність зв’язуватися з мембранами і ліпосомами, що містять негативно заряджені фосфоліпіди [Raise D., 1997 et al., 1997, Swanson ST, Roise D., 1992, Hajek P., Bedwell DM, 1994, Nagaraj R., 1984, Leenhouts JM et al., 1996]. Пресіквенс білка-попередника CoxIV може індукувати виникнення стабільних контактів між великими моноламеллярнимі ліпосомами, що складаються з фосфоліпідів (слід зазначити важливість присутності кардіоліпіну) [Leenhouts JM et al., 1996, Leenhouts J.M. et al., 1993, Leenhouts J.M. et al., 1994, Torok Z. et al., 1994, Mandieau V. et al., 1995].

При зв’язуванні пресіквенса білка-попередника СохIV з ліпідного бішару, що містить кардіоліпіну, відбувається різке падіння рухливості бішару [Snel MME et al., 1995], а також підвищується стабільність альфа-спіральної структури навколо Pro13 і в С-кінцевій області пресіквенса [Chupin V. et al., 1995], при цьому N-кінцева аміногрупа пресіквенса білка-попередника CoxIV поглиблюється на 13 А в мембрану. Таким чином, пресіквенс локалізується нижче межі розділу фаз [Yu YG et al., 1994]. Припускається, що взаємодія пресіквенса з фосфоліпідами зовнішньої мембрани мітохондрій може виконувати декілька функцій. По-перше, тому що кардіоліпіну в еукаріотичних клітинах присутній виключно в мембранах мітохондрій, то взаємодія пресіквенса з бішару, що містить кардіоліпіну, може бути додатковою умовою правильного сортінга [Mandieau V. et al., 1995, Snel M.M.E. et al., 1995]. По-друге, це взаємодія може бути необхідно пя придбання білком-попередником імпорткомпетентной конформації [Hajek P., Bedwell DM, 1994, Mandieau V. et al., 1995]. По-третє, пресіквенс-фосфоліпідних взаємодія може грати роль у формуванні ділянок транслокації між двома мітохондріальними мембранами, а також сприяти структурній перебудові білків зовнішньої і внутрішньої мембрани мітохондрій, що входять до складу “імпортних машин” мітохондрій [Mandieau V. et al., 1995].

Є повідомлення про ковалентного модифікації білка-попередника, яка відбувається перед транслокацією його в матрикс мітохондрій [van Stedingk E. et al., 1999]. Автори показали, що попередник бета-субодиниці АТР-ази (pF1бета) мітохондрій Nicotiana plumbaginifolia ковалентно модифікується при зв’язуванні з зовнішньою мембраною мітохондрій вищих рослин. Модифікація призводить до збільшення молекулярної маси попередника на 2 кДа, і модифікований білок тісно пов’язується із зовнішньою мембраною. Сайт модифікації знаходиться в районі перших 25 а.о. пресіквенса. Для здійснення модифікації необхідна присутність АТР та іонів Са2 +. Хімічна природа цієї модифікації не встановлена. Вона каталізується ферментом, локалізованим у зовнішній мембрані мітохондрій, однак цей фермент поки не ідентифікований. Автори припустили, що можлива мета такої модифікації – приміщення доставленого білка-попередника в режим транзиту. Цей режим передбачає, що частина молекул білка pF1бета доставленого до мітохондрій, заякорівается якимось чином на зовнішній мембрані до тих пір, поки не буде закінчено імпорт раніше доставлених молекул. Дана модифікація характерна для мітохондрій вищих рослин (листя шпинату, кукурудзи, бульби картоплі), де їй піддаються від 20 до 60% молекул, пов’язаних із зовнішньою мембраною мітохондрій білків-попередників, і не спостерігається для мітохондрій дріжджів Chlamidomonas reinhardui і ссавців [van Stedingk E . et al., 1999, von Stedingk E. et al., 1997].

Comments are closed.