Гістони.

Хромосомна ДНК упакована в компактну структуру за допомогою спеціалізованих білків. Всі ДНК-зв’язуючі білки еукаріот підрозділяються на два класи: гістони – структурні білки еукаріотичних хромосом і негістоновие хромосомні білки. Комплекс обох класів білків з ядерної ДНК еукаріотичних клітин називається хроматином. Гістони є унікальною характеристикою еукаріот і присутні у величезних кількостях на клітку (близько 60 мільйонів молекул кожного типу на клітку).
Гістони – відносно невеликі білки з дуже великою часткою позитивно заряджених амінокислот (лізину і аргініну); позитивний заряд допомагає гістонів міцно зв’язуватися з ДНК (яка заряджена сильно негативно) незалежно від її нуклеотидної послідовності. Можливо, гістони тільки зрідка дисоціюють від ДНК і таким чином, ймовірно, впливають на будь-який процес, що відбувається на хромосомах.
П’ять типів гістонів розпадаються на дві головні групи – нуклеосомние гістони та Н1 гістони.
Гістони утворюють сімейство висококонсерватівних основних білків, які поділяються на п’ять великих класів, названих H1, H2A, H2B, H3 і H4. Гістони H1 більш великі (близько 220 амінокислот) і виявилися менш консервативними в ході еволюції. Розмір поліпептидних ланцюгів гістонів лежить в межах ~ 220 (H1) і 102 (H4) амінокислотних залишків. Гистон H1 сильно збагачений залишками Lys, для гістонів H2A і H2B характерно помірне зміст Lys, поліпептидні ланцюги гістонів H3 і H4 багаті Arg. Усередині кожного класу гістонів (за винятком H4) на підставі амінокислотних послідовностей розрізняють кілька субтипов цих білків. Така множинність особливо характерна для гістонів класу H1 ссавців. У цьому випадку розрізняють сім субтипів, названих H1.1-H1.5, H1o і H1t. Гістони H3 і Н4 належать до найбільш консервативним білкам. Така еволюційна консервативність припускає, що для функції даних гістонів важливі майже що всі їх амінокислоти. N-кінцева частина даних гістонів може бути оборотно модифікована в клітині за рахунок ацетилювання окремих залишків лізину, що прибирає позитивний заряд лизинов.

Comments are closed.