Білки кепіруючі актинові філаменти.

Білки цього типу названі так тому, що вони приєднуються до одного з кінців актинового філамента і блокують як полімеризацію, так і деполімерізацию актину на цьому кінці.

Більшість кепірующіх білків зв’язується з опереним кінцем актинового філамента. Деякі білки реагують з гострим його кінцем.

Більшість з цих білків взаємодіє з “швидким” кінцем нитки. Їх можна розділити на 3 групи: гельзолін / Віліни, фрагмін / Северин і білки, які називаються просто кепірующімі білками .

Зміст кепірующіх білків у клітині приблизно на два порядки нижче, ніж зміст актину, тобто ні нитка актину припадає одна молекула кепірующего білка. Більшість з кепірующіх білків взаємодіє з N-кінцевим сегментом актиновой нитки (єдиним відомим виключення є С-кінцева частина гельзоліна). Деякі з них містять багато основних амінокислотних залишків, що дозволяє запропонувати просторовий механізм взаємодії цих білків з актином.

Білки, які взаємодіють з “повільним” кінцем актиновой нитки, вивчені гірше. До них відносяться акументін і бета-актінін (табл.2.3). Крім того, здатністю блокувати “повільний” кінець володіє комплекс спектрину з білком 4.1 з еритроцитів.

Існує також група кепірующіх низькомолекулярних білків, які зв’язують G-актин і ріжуть нитки . По-видимому, функцією цих білків є деполімеризація ниток актину в процесі перебудови актинових структур в клітці.

Comments are closed.