Бактеріородопсин.

Карта білка бактериородопсина
Мембрана Halobacterium halobium – бактерії солоних вод, що належить до Archebacteria, може бути розділена на три фракції: жовту, червону і пурпурну. Пурпурова фракція утворює кристали, які можна досліджувати за допомогою електронного мікроскопа. Крім ліпідів вона містить білок вагою 26 кДа. Оскільки фракція утворює плоскі кристали, структуру білка можна досліджувати в атомарних деталях. Через світлочутливості і семідоменной “змієподібної” структури ці білки називають бактеріородопсин. Він працює як фотоактівіруемий протонний насос, що перетинає бішар у вигляді семи альфа-спіралей. В даний час він вивчений краще всіх родопсину. Як і всі інші родопсину, він складається з семи щільно упакованих a-спіралей, які пронизують мембрану. Як і інші родопсину, цей білок неміцно пов’язаний з хромофорів ретиналь. У галобактерій, таких як H. halobium, АТФ утворюється окислювальним фосфорилюванням. При високих напруженостях кисню відбувається перемикання на фотосинтез. Протони, необхідні для цього процесу, переносяться через мембрану бактеріородопсин, який діє як протонний насос, керований світлом. Можна показати, що на кожен поглинений фотон зсередини назовні через мембрану переносяться два протони. Механізм насоса з’явився предметом численних досліджень. Відомо, що ретиналь пов’язаний шіффовим підставою (як і в зрітельнрих пігментах тварин) з лізином 216 (К216) опсина і контактує з шістьма із семи трансмембранних спіралей. Ретиналь має транс-конформацію і розташовується в тунелі між спіралями, блокуючи, таким чином, потік протонів. У механізмі протонового насоса відбувається перетворення транс-конформації в 13-цис-конформацію; ретиналь згинається в опсіновом “тунелі” і переносить протон з цітоплазаматіческой боку на позаклітинне. На відміну від родопсину сітківки хребетних, ретиналь не від’єднується від опсінового апопротеина. Амінокислотна послідовність бактериородопсина сильно відрізняється від опсинів тварин, що дозволяє допустити їх незалежне еволюційне походження. Це підтверджується тим, що ретиналь бактерії утворює 13-цис-конфігурацію, а не 11-цис-конфігурацію, як у опсин тварин. Тим не менше, сама по собі конформація бактериородопсина показує, що він належав до всюдисущому надсемейству семідоменних <змієподібних> білків, які залучені у величезне число процесів в царстві тварин.

Білки мембранні еритроцитів
У плазматичній мембрані еритроцитів людини ідентифіковано методом одновимірного електрофорезу в поліакриламідному гелі в присутності ДСН близько 15 головних білків з молекулярною масою від 15ООО до 25ОООО. Три з них – спектрин, глікофорін, білок смуги 3 – складають в сумі по вазі більш 6О% всіх мембранних білків.

Comments are closed.