Актинові структури.

Стресові фібрили

Стрес-фібрили найбільш часто зустрічаються у культивованих фібробластів, однак, аналогічні утворення виявляються і в інших типів клітин. Електронно-мікроскопічне дослідження показує, що ці пучки складаються з паралельно орієнтованих мікрофіламентів. При використанні флуоресцентного фарбування за допомогою анти-актинових антитіл (Lazarides E., 1975a, Lazarides E., Weber K., 1974) або флуоресціюючих похідних фаллоідін (Barak LS et al., 1980) ці пучки виявляються у вигляді довгих яскраво світяться фібрил, перетинають клітку в різних напрямках. Стрес-фібрили можуть з’єднуватися один з одним, в тому числі утворюючи складну мережу з багатокутників (зазвичай трикутників) (Lawson D., 1986).

Крім актину, в стрес-фібрил виявляється ще цілий ряд актин-зв’язуючих білків – міозин (Heggeness MH et al., 1977, Weber K., Groeschel-Stewart U., 1974), тропомиозин (Lazarides E., 1975b), альфа- актінін (Lazarides E., Burridge K., 1975), філамін (Heggeness MH et al., 1977), кіназа легкого ланцюга міозину (Tucker RW et al., 1978), кальдесмон (Bretscher A., ​​Lynch W., 1985) , білок, імунологічно споріднений компоненту 4.1 мембрани еритроцитів (Cleveland DW et al., 1977).

Розподіл цих білків в стрес-фібрил різному. Філамін рівномірно розподілений уздовж пучка, а інші білки мають пунктирне розподіл. При цьому локалізація міозину, кінази легкого ланцюга міозину, кальдесмона і тропомиозина збігається між собою, але є додатковою по відношенню до локалізації альфа-актініна (Small JV, 1988).

Стрес-фібрили здатні скорочуватися. Це спостерігається в живих клітинах при природному або експериментально індукованому відриві хвоста двигающейся клітини. Крім того, в пермеабілізірованних детергентом клітинах відбувається скорочення пучків при додаванні АТФ (Chen WT, 1981, Isenberg G. et al., 1976, Kreis TE, Birchmeier W., 1980).

Кільцевій пучек (скоротливі кільце) при діленні клітин

При входженні клітини в мітоз cтресс-фібрили інтерфазних клітин дисоціюють. Вивільнені субодиниці актину і міозину II використовуються для утворення кільцевого пучка в районі борозни поділу. Збірка скорочувального кільця починається в анафазі, а локалізація зборки визначається положенням мітотичного веретена. Міозин I, наявний у клітинах діктіостеліума, не концентрується в скоротливу кільці діляться клітин. Генетично змінені клітини діктіостеліума, що втратили важку ланцюг міозину II, не здатні ініціювати борозну ділення (JCB, 112:677-688, 1991).

На ультраструктурному рівні скорочувальної кільце борозни поділу подібно зі стрес-фибриллами інтерфазних клітин. Існують дані про те, що актин і міозин скорочувального кільця прикріплюються до мембрани незалежно один від одного (Otto JJ, Schroder TE, 1990). У процесі цітокінеза кільце повністю скорочується, утворюючи тонку шийку між дочірніми клітинами. При завершенні цітокінеза скорочувальної кільце розбирається. Для його розбирання необхідно фосфорилювання С-кінцевого сайту важкої ланцюга міозину. Стрес-фібрили в дочірніх клітинах відновлюються, як правило, зберігаючи зв’язок із залишками скорочувального кільця.

Comments are closed.