Актин-зв’язуючі білки регулюється ліпідами (PIP2).

Активність актин-зв’язуючих білків може регулюватися ліпідами взагалі і РlР2 в особливості (див. огляд [Janmey, ea 1994]). Наприклад, в деяких умовах in vitro можна дисоціювати кеппіруюшіе білки гельзолін або СарZ від актинових філаментів, що призводить до швидкої полімеризації актину [Janmey, ea 1987, Heiss, ea 1991]. Більш того, додавання фосфоінозитиду до тромбоцитах, в мембрані яких попередньо були зроблені пори, призводить до декеппірованію актинових філаментів [Hartwig, ea 1995]. В той же час виробництво надлишкових кількостей РlР5-кінази призводить до масової полімеризації актину в фібробластах [Shibasaki, ea 1997]. На основі нездатності білка Rac призводити до змін в актиновом цитоскелету фібробластів мишей, позбавлених гена гельзоліна, було зроблено припущення про можливість регуляції гельзоліна білком Rac [Azuma, ea 1998]. Всі ці дані привели до появи моделі, згідно з якою постійна взаємодія GTPаз сімейства Rho з РIР5-кінази призводить, при стимуляції клітини, до посиленого виробництва РIР2, який в свою чергу декеппірует актіновиє філаменти і таким чином запускає їх подовження поблизу плазматичної мембрани [Carpenter, ea 1999, Janmey, ea 1998].

Актин: взаємодія з низькомолекулярними агентами

Крім актин-зв’язуючих білків існують ще низькомолекулярні органічні речовини, здатні взаємодіяти з F-актином і міняти характер його полімеризації (Cooper JA, 1987).

деполімеризує агенти

Стабілізуючий агент – фаллоідін

Comments are closed.