Актин глобулярний: структура.

Глобулярний актин – це білок з молекулярною масою 42 кДа, що складається з однієї поліпептидного ланцюга. Амінокислотна послідовність актину скелетних та серцевих м’язів включає 375 амінокислотних залишків, в тому числі один залишок незвичайної амінокислоти – 3-метілгістідіна, який утворюється посттрансляционной. N-кінцева амінокислота ацетильованого. Молекула актину містить 5 залишків цистеїну (Cys-10, -217, – 257, -285 і -374). Актин гладкої мускулатури містить ще один залишок цистеїну в положенні 17. Немишечние актину містять два додаткових цистеїнових залишку – Cys-17 та Cys-272. Однак Cys-10 в цих актиній замінений на Val-10, і загальна кількість цистеїнових залишків дорівнює 6. Тільки один з цих залишків, Cys-374, експонується на поверхні молекули інтактного G-актину, що містить АТР. Доступність інших залишків цистеїну визначається ступенем нативної молекули і видом нуклеотиду. У розчині з високою концентрацією АДР крім Cys-374 доступним для SH-реагентів стає ще один залишок цистеїну, мабуть, Cys-10.

При аналізі амінокислотної послідовності актину звертає на себе увагу велика кількість негативно заряджених груп, особливо на N-кінці ланцюга. Так, з п’яти N-кінцевих амінокислотних залишків чотири містять у бічних ланцюгах карбоксильні групи, а серед перших 25 амінокислотних залишків негативно заряджені 7.

Поліпептидний ланцюг актину гладкої мускулатури і немишечних скорочувальних систем містить 374 амінокислотних залишку. Відмінності в амінокислотних послідовностях невеликі і в основному консервативні. Цитоплазматичні актину відрізняються від актину скелетних м’язів хребетних тільки 25 замінами. При цьому істотно, що ділянка поліпептидного ланцюга, що включає залишки 18 – 75, стабільний, в той час як ділянки 2 – 18 і 259 – 298 містять багато замін. Висока консервативність первинної структури актину, мабуть, є наслідком його високої функціональної активності, що вимагає збереження центрів взаємодії як з іншими молекулами актину, так і з актінсвязивающімі білками.

Заміни амінокислотних залишків в N-кінцевій сегменті поліпептидного ланцюга суттєво впливають на загальний заряд молекули, змінюючи ізоточку актину в інтервалі рН 5,4 – 5,5. Існує принаймні 6 ізоформ актину, принципові відмінності між основними з них – альфа-, бета-і гамма-ізоактінамі . N-кінцевий сегмент альфа-актину містить чотири кислих амінокислотних залишку – Asp-Glu-Asp-Glu, в N-кінцевій сегменті бета-і гамма-ізоактінов їх тільки три Asp-Asp-Asp і Glu-Glu-Glu в бета-і гамма-ізоактіне відповідно.

Дані про первинну структуру актину вищих рослин, отримані на підставі аналізу нуклеотидних послідовностей актинових генів, вказують на те, що варіабельність актину рослин значно вище, ніж варіабельність актину тварин. Зокрема, ізоактіни сої містять 35 – 45 замін. В цілому, актиній рослин отлічабтся від актиній тварин 55 – 65 амінокислотними залишками. У актиній рослин заміни зачіпають значне число заряджених залишків, тому їх ізоточкі можуть розрізнятися майже на одиницю (рН 5,1 – 5,8). Далі див. Просторова структура актину, Зміст катіонів в молекулі актину.

Comments are closed.