Актин глобулярний: структура просторова: домени.

За даними рентгеноструктурного аналізу кристалів G-актину в комплексі з ДНКази I, призвели до виявлення тривимірної структури мономера з дозволом 2,8 ангстрем, молекула актину складається з двох доменів, загальний розмір яких становить 5,5 * 5,5 * 3,5 нм . Історично домени називаються великим і малим, хоча їх розміри практично однакові. Як N-кінець, так і С-кінець поліпептидного ланцюга знаходяться в малому домені. Кожен з доменів складається з двох субдоменів. За визначенням, субдомен 1 (залишки 1 – 32, 70 – 144 і 338 – 372) і субдомен 2 (залишки 33 – 69) складають малий домен, великий домен складається з субдомену 3 (залишки 145 – 180 і 270 – 337) і субдомену 4 (залишки 181 – 269). Домени розділені глибокою щілиною.

Кожен мономер актину містить одну молекулу міцно пов’язаної АТР, яка може вільно обмінюватися з нуклеотидом в розчині і заміщатися іншими нуклеотидами. У розчинах з низькою іонною силою сродсво АТР до актину на кілька порядків перевищує спорідненість АДР до актину, за фізіологічних умов це розходження значно зменшується. Просторові структури мономерів актину, що містять АТР і АДР, подібні. Нуклеотид розташований у щілини між доменами. При цьому аденінових підставу входить в кишеню, утворений Lys-213, Glu-214, Thr-303, Met-305, Tyr-306 та Lys-336. Гідроксильні групи рібозного кільця і ​​фосфатні групи нуклеотиду беруть участь в утворенні водневих зв’язків з гідроксильними і амідних групами амінокислотних залишків субдоменів 1 і 3, розташованих в області щілини.

Comments are closed.